Caracterización física y matemática de péptidos de alta unión de MSP-I mediante la aplicación de la teoría de la probabilidad y la entropía / Physical and mathematical characterization of peptides of high binding of MSP-I by means of the applicatión probability and the entropy theory

Introducción: MSP-1, proteína de superficie del merozoíto, es una proteína sintetizada durante el desarrollo del esquizonte e interactúa con el receptor de membrana del glóbulo rojo, por lo cual es una proteína implicada en el reconocimiento del merozoito al eritrocito. Métodos. Se construyó un espacio de probabilidad no equiprobable que cuantifica la probabilidad de aparición de cada animoácido en cada una de las veinte posiciones para 79 péptidos no sobrelapados de MSP-1. Conéste se calcularon los valores de probabilidad, sumatoria de probabilidad y entropía para estas secuencias, con el objetivo de diferenciar física y matemáticamente los péptidos de alta unión y no unión. Resultados. Se encontró que los valores de sumatoria de probabilidad, de probabilidad y los de entroìa para las secuencias específicas comprobadas experimentales de alta unión varían entre los rangos asociados al macroestado unión, mientras que todos los valores (sumatoria de probabilidad, probabilidad y entropía) para todos los péptidos comprobados de no unión se encrutran fuera de los rangos asociados al macroestad de unión. Todos los péptidos de alta unión y baja unión fueron diferenciados acertadamente según estudios experimentales. La probabilidad, sumatoria de probabilidad y entropía diferencian las secuencias que se unen de las que no, acertando en el 100% de los casos estudiados. Conclusión. Esta metodología es útil para caracterizar péptidos de alta unión en la proteína MSP-1 de una forma objetiva y reproducible, evidenciando que el fenómeno de unión de MSP-1 al merozoíto presenta un orden físico y matemático subyacente.

Efficacy of the Merozoite Surface Protein 1 of Plasmodium Vivax as an Antigen for ELISA to Diagnose Malaria

Malaria is still a major health problem in Thailand and its incidence is currently rising in Korea. To identify a useful antigen for the diagnosis of malaria patients, a cDNA expression library from malaria parasites was constructed and screened out immunologically. One clone was selected in view of its predominant reactivity with the patient sera. The recombinant malaria parasite antigen (Pv30) with 27 kDa as a C-terminal His-tag fusion protein that was produced in Escherichia coli was identified through immunoblot analysis. The deduced amino acid sequence had the sequence homology with the merozoite surface protein 1 (MSP1) genes of Plasmodium falciparum and P. yoelii, each by 41% and 42%, respectively. Measurement of serum IgG and IgM antibody to Pv30 by enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) was evaluated as a serodiagnostic test for malaria patients in Thailand (endemic area) and Korea (recently reemerging area). The sensitivity of P. vivax, P. falciparum, and P. malariae was 96.3% (26 /27), 90.6% (29/32), and 100% (6/6), respectively, and the specificity was 63.5% (40/63) in Thailand samples. The sensitivity of P. vivax was 98.8% (88/89), and the specificity was 96.6% (86/89) in Korean samples. Pv30 appears to be a good and reliable recombinant antigen for serodiagonosis of malaria in a nonendemic area.